講演要旨

クライオ電子顕微鏡の技術は、近年飛躍的に向上してきている。特に、単粒子構造解析法の発展は目覚ましく、直径数10 nmの巨大なウイルスに関しては、2008年に3.88 Å分解能でCytoplasmic polyhedrosis virusの構造が、2010年に3.3 Å分解能でAquareovirusの構造が決定され、原子モデルの構築が可能となった[1, 2]。そして、電子直接検出カメラの実用化やベイズ統計を導入した解析法が開発され、2013年には直径10〜15 nm程度のTRP1V (Transient receptor potential channel)の構造が3.4 Å分解能で決定された[3]。最近では、分子量100 kDa以下のタンパク質の原子構造までもが、クライオ電子顕微鏡単粒子構造解析法を使って決定できるようになってきており[4]、今後もさらなる発展が見込まれている。蛋白質研究所では、現在２台のクライオ電子顕微鏡が可動している。１台は、電子カウンティング機能を備えた最先端電子直接検出カメラが組み込まれている装置で、もう１台は、昨年４月より可動し始めた最先端クライオ電子顕微鏡である。我々は、これら２台のクライオ電子顕微鏡を用いて積極的に共同研究を進めており、近原子分解能での構造解析も可能となってきた。本セミナーでは、我々の取り組みも含めてクライオ電顕単粒子構造解析法の概要と現状を紹介したい。